Нормы белка в питании (коэффициент изнашивания, белковый минимум и белковый оптимум). Критерии полноценности пищевого белка

МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ

Белки являются незаменимым компонентом пищи. В отличие от белков - углеводы и жиры не являются незаменимыми компонентами пищи. Ежесуточно потребляется около 100 граммов белков взрослым здоровым человеком. Пищевые белки – это главный источник азота для организма. В смысле экономическом белки являются самым дорогим пищевым компонентом. Поэтому очень важным в истории биохимии и медицины было установление норм белка в питании.

В опытах Карла Фойта впервые были установлены нормы потребления пищевого белка - 118г/сутки, углеводов - 500г/сутки, жиров 56г/сутки. М.Рубнер первым определил, что 75% азота в организме находится в составе белков. Он составил азотистый баланс (определил, сколько азота человек теряет за сутки и сколько азота прибавляется).

У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие – «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного).

Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного). Наблюдается только в растущем организме или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления при тяжелых заболеваниях или при наращивании мышечной массы).

Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного). Наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причины: недостаточное количество белков в пище; заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков.

В истории биохимии проводились эксперименты, когда человека кормили только углеводами и жирами («безбелковая диета»). В этих условиях измеряли азотистый баланс. Через несколько дней выведение азота из организма уменьшалось до определенного значения, и после этого поддерживалось длительное время на постоянном уровне: человек терял ежесуточно 53 мг азота на кг веса в сутки (примерно 4 г азота в сутки). Это количество азота соответствует примерно 23-25г белка в сутки. Эту величину назвали "КОЭФФИЦИЕНТ ИЗНАШИВАНИЯ". Затем ежедневно добавляли в рацион 10г белка, и выведение азота при этом повышалось. Но все равно наблюдался отрицательный азотистый баланс. Тогда в пищу стали добавлять 40-45-50 граммов белка в сутки. При таком содержании белка в пище наблюдался нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие). Эту величину (40-50 граммов белка в сутки) назвали ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЙ МИНИМУМ БЕЛКА.

В 1951 году были предложены нормы белка в питании: 110-120 граммов белка в сутки.

В настоящее время установлено, что 8 аминокислот являются незаменимыми. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте - 1-1.5 гр., а всего организму необходимо 6-9 граммов незаменимых аминокислот в сутки. Содержание незаменимых аминокислот в разных пищевых продуктах различается. Позтому физиологический минимум белка может быть разным для разных продуктов.

Сколько необходимо съедать белка для поддержания азотистого равновесия? 20 гр. яичного белка, либо 26-27 гр. белков мяса или молока, либо 30 гр. белков картофеля, либо 67 гр. белков пшеничной муки. В яичном белке содержится полный набор аминокислот. При питании растительными белками необходимо гораздо больше белка для восполнения физиологического минимума. Потребности в белке у женщин (58 граммов в сутки) меньше, чем у мужчин (70 г белка в сутки) – данные нормативов США.

ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания - раздробить (расщепить) крупные молекулы пищевых веществ до маленьких стандартных мономеров, которые всасываются в кровь. Эти вещества, которые получаются в результате переваривания, уже лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых веществах, сохраняются, и в дальнейшем используются организмом.

Все пищеварительные процессы являются гидролитическими, то есть не приводят к большой потери энергии - они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. Из этого количества 400 граммов используется для синтеза белков тела человека, а оставшиеся 100 г ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO 2 . В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и тироксин).

Для белков печени период полураспада составляет 10 дней. Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови - 14 дней, печени - 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a 2 -макроглобулина и инсулина период полураспада - 5 мин).

Ежедневно ресинтезируется около 400 г белков.

Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза - присоединяется H 2 O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов. Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ. Существует много разных протеиназ. Но по структуре каталитического центра все протеиназы делят на 4 класса:

1. СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ - у них в каталитическом центре содержатся аминокислоты серин и гистидин.

2. ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ - в каталитическом центре цистеин и гистидин.

3. КАРБОКСИЛЬНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ (АСПАРТИЛЬНЫЕ) в каталитическом центре содержат 2 радикала аспарагиновой кислоты. К ним относится пепсин.

4. МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ. В каталитическом центре этих ферментов находятся гистидин, глутаминовая кислота и ион металла (карбоксипептидаза ”А”, коллагеназа содержат Zn 2+).

Все протеиназы различаются по механизму катализа и по условиям среды, в которой они работают. В каждой молекуле белка имеются десятки, сотни и даже тысячи пептидных связей. Протеиназы разрушают не любую пептидную связь, а строго определенную.

Как происходит узнавание "своей" связи? Это определяется структурой адсорбционного центра протеиназ. Пептидные связи отличаются только тем, какие аминокислоты участвуют в их образовании.

Структура адсорбционного центра такова, что она позволяет распознать радикал той аминокислоты, СООН-группа которой образует эту связь. В некоторых случаях для субстратной специфичности имеет значение аминокислота, аминогруппа которой образует гидролизуемую связь. А иногда обе аминокислоты имеют значение для определения субстратной специфичности фермента.

С практической точки зрения все протеиназы по их субстратной специфичности могут быть разделены на 2 группы:

1. МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

2. ВЫСОКОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ :

У них адсорбционный центр имеет простое строение, их действие зависит только от тех аминокислот, которые формируют пептидную связь, гидролизуемую данным ферментом.

Пепсин

Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника - пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется пептид, закрывающий активный центр фермента. Активация пепсина происходит под действием двух факторов:

а) соляной кислоты (HCl)

б) уже образовавшегося активного пепсина - это называется аутокатализом.

Пепсин является карбоксильной протеиназой и катализирует гидролиз связей, образованных аминокислотами фенилаланином (Фен) или тирозином (Тир) в R 2 -положении (смотрите предыдущий рисунок), а также связь Лей-Глу . pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока.

Реннин

В желудочном соке грудных детей переваривание белков осуществляет фермент РЕННИН, который расщепляет белок молока казеин. Реннин похож по строению на пепсин, но его рН-оптимум соответствует рН среды желудка грудного ребенка (рН=4.5). Реннин отличается от пепсина также механизмом и специфичностью действия.

Химотрипсин.

Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - химотрипсиногена. Активируется химотрипсин активным трипсином и путем аутокатализа. Разрушает связи, образованные карбоксильной группой тирозина (Тир), фенилаланина (Фен) или триптофана (Три) - в положении R 1 , либо крупными гидрофобными радикалами лейцина (лей), изолейцина (иле) и валина (вал) в том же положении R 1 (смотрите рисунок) .

В активном центре химотрипсина имеется гидрофобный карман, в который помещаются эти аминокислоты.

Трипсин

Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные положительно заряженными аминокислотами аргинином (Арг) и лизином (Лиз) в R 1 -положении . Его адсорбционный центр похож на адсорбционный центр химотрипсина, но в глубине гидрофобного кармана есть отрицательно заряженная карбоксильная группа.

Эластаза.

Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи в R 1 -положении, образованные глицином, аланином и серином .

Все перечисленные малоспецифичные протеиназы относятся к ЭНДОПЕПТИДАЗАМ, потому что гидролизуют связь внутри молекулы белка, а не на концах полипептидной цепи. Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи.

ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ.

Карбоксипептидазы.

Синтезируются в поджелудочной железе. Активируются трипсином в кишечнике. Являются металлопротеинами. Гидролизуют пептидные связи на “С”-конце молекулы белка . Бывают 2-х видов: карбоксипептидаза “А” и карбоксипептидаза “В”.

Карбоксипептидаза “А” отщепляет аминокислоты с ароматическими (циклическими) радикалами, а карбоксипептидаза “В” отщепляет лизин и аргинин.

Аминопептидазы.

Синтезируются в слизистой оболочке кишечника, активируются трипсином в кишечнике. Гидролизуют пептидные связи на “N”-конце молекулы белка . Существуют 2 таких фермента: аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза.

Аланинаминопептидаза отщепляет только аланин, а лейцинаминопептидаза - любые “N”-концевые аминокислоты.

ДИПЕПТИДАЗЫ

Расщепляют пептидные связи только в дипептидах.

Все описанные ферменты относятся к МАЛОСПЕЦИФИЧНЫМ ПРОТЕИНАЗАМ. Они характерны для желудочно-кишечного тракта.

Действуя вместе, они вызывают тотальный протеолиз белковой молекулы до отдельных аминокислот, которые затем всасываются в кровь из кишечника.

Всасывание аминокислот происходит путем вторично-активного транспорта вместе с Na + (подобно глюкозе).

Часть аминокислот не всасывается и подвергается процессам гниения с участием микрофлоры в толстом кишечнике. Продукты гниения аминокислот могут всасываться и попадают в печень, где подвергаются реакциям обезвреживания. Подробнее об этом - смотрите учебник Коровкина, стр. 333-335.

Малоспецифичные протеиназы встречаются и в лизосомах.

ФУНКЦИИ ЛИЗОСОМАЛЬНЫХ МАЛОСПЕЦИФИЧНЫХ ПРОТЕИНАЗ:

1. Обеспечивают расщепление чужеродных белков, попавших в клетку.

2. Обеспечивают тотальный протеолиз собственных белков клетки (особенно при гибели клетки).

Таким образом, тотальный протеолиз - один из общих биологических процессов, необходимый не только для внутриклеточного пищеварения, но и для обновления стареющих белков клетки, и организма в целом. Но этот процесс находится под строгим контролем, который обеспечивают специальные механизмы, защищающие белки от избыточного действия протеаз.

МЕХАНИЗМЫ, ЗАЩИЩАЮЩИЕ БЕЛКИ ОТ ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ:

1. Защита типа "клетки" - пространственная изоляция протеиназ от тех белков, на которые они могут подействовать. Внутриклеточные протеиназы сосредоточены внутри лизосом и отделены от белков, которые они могут гидролизовать.

2. Защита типа "намордника" . Заключается в том, что протеиназы вырабатываются в виде неактивных предшественников (проферментов): например, пепсиноген (в желудке) трипсиноген и химотрипсиноген (в pancreas) Во всех этих предшественниках активный центр фермента прикрыт фрагментом полипептидной цепи. После гидролиза определенной связи эта цепочка отрывается и фермент становится активным.

3. Защита типа “кольчуги“ . Защита белка-субстрата путем включения в его молекулу каких-либо химических структур (защитные группы, прикрывающие пептидные связи). Протекает тремя способами:

а) Гликозилирование белка . Включение в белок углеводных компонентов. Образуются гликопротеины. Эти углеводные компоненты выполняют некоторые функции (например, рецепторную функцию). Во всех гликопротеинах с помощью углеводной части обеспечивается также защита от действия протеиназ.

б) Ацетилирование аминогрупп . Присоединение остатков уксусной кислоты к свободным аминогруппам в молекуле белка.

Если протеиназа узнает место своего действия по наличию аминогруппы, то появление ацетильного остатка препятствует действию протеиназы на белок.

В) Амидирование карбоксильной группы. Защитный эффект аналогичен.

Г) Фосфорилирование радикалов серина или тирозина

4. Защита типа “сторожа“. Это защита белков с помощью эндогенных ингибиторов протеиназ.

Эндогенные ингибиторы протеиназ - это особые белки или пептиды, которые специально вырабатываются в клетке и могут взаимодействовать с протеиназой и блокируют ее. Хотя в связывании участвуют слабые типы связей, связывание протеиназы с эндогенным ингибитором прочное. Субстраты с высоким сродством к данной потеиназе могут вытеснять ингибитор из его комплекса с протеиназой, и тогда она начинает действовать. В плазме крови много таких ингибиторов и если появляется протеиназы, то ингибиторы их обезвреживают.

Обычно такие ингибиторы протеиназ являются специфическими по отношению к определенному классу протеиназ.

Оглавление темы "Обмен веществ и энергии. Питание. Основной обмен.":
1. Обмен веществ и энергии. Питание. Анаболизм. Катаболизм.
2. Белки и их роль в организме. Коэффициент изнашивания по Рубнеру. Положительный азотистый баланс. Отрицательный азотистый баланс.
3. Липиды и их роль в организме. Жиры. Клеточные липиды. Фосфолипиды. Холестерин.
4. Бурый жир. Бурая жировая ткань. Липиды плазмы крови. Липопротеины. ЛПНП. ЛПВП. ЛПОНП.
5. Углеводы и их роль в организме. Глюкоза. Гликоген.

8. Роль обмена веществ в обеспечении энергетических потребностей организма. Коэффициент фосфорилирования. Калорический эквивалент кислорода.
9. Способы оценки энергетических затрат организма. Прямая калориметрия. Непрямая калориметрия.
10. Основной обмен. Уравнения для расчета величины основного обмена. Закон поверхности тела.

Белки и их роль в организме. Коэффициент изнашивания по Рубнеру. Положительный азотистый баланс. Отрицательный азотистый баланс.

Роль белков, жиров, углеводов, минеральных веществ и витаминов в метаболизме

Потребность организма в пластических веществах может быть удовлетворена тем минимальным уровнем их поступления с пищей, который уравновешивает потери структурных белков, липидов и углеводов. Эти потребности индивидуальны и зависят от таких факторов, как возраст человека, состояние здоровья, интенсивность и вид труда.

Человек получает в составе пищевых продуктов заключенные в них пластические вещества , минеральные вещества и витамины.

Белки и их роль в организме

Белки в организме находятся в состоянии непрерывного обмена и обновления. У здорового взрослого человека количество распавшегося за сутки белка равно количеству вновь синтезированного. Животные существа могут усваивать азот только в составе аминокислот, поступающих в организм с белками пищи. Десять аминокислот из 20 (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, аргинин и гистидин)в случае их недостаточного поступления с пищей не могут быть синтезированы в организме. Эти аминокислоты называют незаменимыми. Другие десять аминокислот (заменимые) не менее важны для жизнедеятельности, чем незаменимые, но в случае недостаточного поступления с пищей заменимых аминокислот они могут синтезироваться в организме. Важным фактором обмена белков организма является повторное использование (реутилизация) аминокислот, образовавшихся при распаде одних белковых молекул, для синтеза других.

Скорость распада и обновления белков организма различна. Полупериод распада гормонов пептидной природы составляет минуты или часы, белков плазмы крови и печени -около 10 сут, белков мышц - около 180 сут. В среднем все белки организма человека обновляются за 80 сут. О суммарном количестве белка, подвергшегося распаду за сутки, судят по количеству азота, выводимого из организма человека. В белке содержится около 16 % азота (т. е. в 100 г белка- 16 г азота). Таким образом, выделение организмом 1 г азота соответствует распаду 6,25 г белка. За сутки из организма взрослого человека выделяется около 3,7 г азота. Из этих данных следует, что масса белка, подвергшегося за сутки полному разрушению, составляет 3,7 х 6,25 = 23 г, или 0,028-0,075 г азота на 1 кг массы тела в сутки (коэффициент изнашивания по Рубнеру ).

Если количество азота, поступающего в организм с пищей, равно количеству азота, выводимого из организма, принято считать, что организм находится в состоянии азотистого равновесия . В случаях, когда в организм поступает азота больше, чем его выделяется, говорят о положительном азотистом балансе (задержке, ретенции азота). Такие состояния бывают у человека при увеличении массы мышечной ткани, в период роста организма, беременности, выздоровления после тяжелого истощающего заболевания.

Состояние, при котором количество выводимого из организма азота превышает его поступление в организм, называют отрицательным азотистым балансом . Оно имеет место при питании неполноценными белками, когда в организм не поступают какие-либо из незаменимых аминокислот , при белковом голодании или при полном голодании.

Белки , использующиеся в организме в первую очередь в качестве пластических веществ, в процессе их разрушения освобождают энергию для синтеза в клетках АТФ и образования тепла.

Во всех клетках организма постоянно идут процессы анаболизма и катаболизма. Также как и любые другие молекулы, белковые молекулы в организме непрерывно распадаются и синтезируются, т.е. идет процесс самообновления белков. В здоровом организме мужчины массой 70 кг величина скорости распада соответствует скорости синтеза и равна 500 г белка в сутки.

Если скорость синтеза белков равна скорости их распада, наступает азотистое равновесие , или, по другому, это состояние, когда количество выводимого азота равно количеству получаемого (V поступ = V вывод).

Если синтез белков превышает скорость их распада, то количество выводимого азота снижается и разность между поступающим азотом и выводимым (V поступ – V вывод) становится положительной. В этом случае говорят о положительном азотистом балансе . Положительный азотистый баланс наблюдается у здоровых детей, при нормальной беременности, выздоравливающих больных, спортсменов при наборе формы, т.е. в тех случаях, когда усиливается синтез структурных и функциональных белков в клетках.

При возрастании доли выводимого азота наблюдается отрицательный азотистый баланс . Отрицательный баланс отмечается у больных и голодающих.

Для выяснения обоснованных величин потребления белка добровольцы в течение 10 дней находились на искусственной безбелковой диете. При определении азота в моче выявлена его концентрация около 3700 мг/сут, тогда как в контрольной группе эти величины были от 30 до 400 мг/ сут. Количество азота 3700 мг соответствует примерно 23 г белка (16% от массы белка), т.е. такое количество белка распадалось у испытуемых в сутки. Величина 23 г белка в сутки получила название коэффициент изнашивания .

Есть и другие данные: выявленные потери азота с калом – 12 мг/кг веса (в среднем соответствует 840 мг/70 кг или 13,6 г белка/сут), с дыханием – 2 мг/кг (140 мг/70 кг или 2,28 г белка/сут), с эпителием кожи – 3 мг/кг (210 мг/70 кг или 3.4 г белка/сут). В сумме составляет 19,3 г белка в сутки.

При приеме 23 г белка с пищей у добровольцев наблюдался отрицательный азотистый баланс, т.е. продолжали преобладать процессы распада белков. Равновесие наступало только при приеме 42 г полноценного белка в сутки, эта величина получила название физиологический минимум .

По другим данным, для достижения азотистого равновесия достаточно 20 г яичного белка (примерно 2 яйца) или 28 г белка мяса (150-200 г мяса) или 28 г молочного белка (около 1 л молока) или 67 г растительного белка (около 1 кг хлеба, 1 буханка=600 г).

Лекция № 1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Азотистый баланс. Нормы белка в питании.

План лекции:

1. Биологическая роль белков.

2. Азотистый баланс и его формы.

3. Нормы белка в питании (коэффициент изнашивания, белковый минимум и белковый оптимум). Критерии полноценности пищевого белка.

4. Переваривание белков в ЖКТ. Характеристика ферментов желудочного, поджелудочного и кишечного сока. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Механизм активации протеолитических ферментов.

5. Гормоны ЖКТ (строение, биологическая роль).

6. Процессы гниения белков в толстом кишечнике. Обезвреживание токсичных продуктов гниения белков. Образование индикана. Реакция определения индикана в моче, КДЗ.

Биологическая роль белков.

Белки выполняют следующие функции: пластическую (структурную), каталитическую, защитную, транспортную, регуляторную, энергетическую.

Азотистый баланс и его формы.

Азотистый баланс (А.Б.) – это разница между общим азотом, поступающим в организм с пищей и общим азом, выводимым из организма с мочой. Формы А.Б.: 1) азотистое равновесие (N пищи = N мочи+кала); 2) положительный азотистый баланс (N пищи ˃ N мочи+кала); 3) отрицательный А.Б. (N пищи ˂ N мочи+кала).

Нормы белка в питании (коэффициент изнашивания, белковый минимум и белковый оптимум). Критерии полноценности пищевого белка.

Белки состоят из 20-ти протеиногенных аминокислот.

Незаменимые аминокислоты – не могут синтезироваться в тканях человека и должны ежедневно поступать в организм с пищей. К ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые аминокислоты (аргинин и гистидин) могут синтезироваться в организме человека, но не покрывают суточную потребность, особенно в детском возрасте.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека из промежуточных соединений обмена веществ.

Критерии полноценности пищевого белка: 1) биологическая ценность – это аминокислотный состав и соотношение отдельных аминокислот; 2) усвояемость белка в ЖКТ.

Полноценный белок содержит все незаменимые аминокислоты в оптимальных пропорциях и легко гидролизуется ферментами ЖКТ. Наибольшей биологической ценностью обладают белки яйца и молока. Они же легко усваиваются. Из растительных белков первое место занимают белки сои.

Коэффициент изнашивания – то количество эндогенного белка, который ежесуточно распадается до конечных продуктов. В среднем составляет 3,7 г азота/сутки, или 23 г белка/сутки.

Физиологический белковый минимум – то количество белка в пище, которое позволяет поддерживать азотистое равновесие в состоянии покоя. Для взрослого здорового человека – 40-50 г/сутки.

Белковый оптимум – то количество белка в пище, которое поддерживает полноценную жизнедеятельность. Для здорового взрослого человека – 80-100 г/сутки (1,5 г на кг массы тела).

Переваривание белков в ЖКТ. Характеристика ферментов желудочного, поджелудочного и кишечного сока. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Механизм активации протеолитических ферментов.

Расщепление белков в ЖКТ идет гидролитическим способом. Ферменты называются – протеазы или пептидазы. Сам процесс гидролиза белков носит название – протеолиз. Пептидазы ЖКТ делятся на 2 группы:

1) эндопептидазы - катализируют гидролиз внутренних пептидных связей; к ним относятся ферменты: пепсин (желудочный сок), трипсин и химотрипсин (поджелудочный сок):

2) экзопептидазы - катализируют гидролиз концевых пептидных связей; к ним относятся ферменты: карбоксипептидызы (поджелудочный сок), аминопептидазы, три- и дипептидазы (кишечный сок).

В 1951 году были предложены нормы белка в питании: 110-120 граммов белка в сутки.

Помощь по Теле2, тарифы, вопросы